Филаменты тау-белка из мозга людей с болезнью Альцгеймера или кортикобазальной дегенерацией заставили собственный тау-белок лабораторных мышей собраться в структуры того же атомного строения. Это первое прямое экспериментальное подтверждение ключевого положения «прионоподобной» гипотезы: форма патологического белка может сохраняться при экспериментальном переносе между видами, пишут авторы работы в Nature.

Исследователи ввели очищенные человеческие тау-филаменты в полосатое тело обычных мышей. Через 9–12 месяцев у животных появилась патология из мышиного тау-белка: человеческие «семена» перестали обнаруживаться уже через неделю. При этом материал от пациентов с болезнью Альцгеймера вызывал включения преимущественно в нейронах, а материал при кортикобазальной дегенерации — также в глиальных клетках.

Криоэлектронная микроскопия показала, что новые мышиные филаменты повторяли характерные для двух заболеваний складки человеческого тау-белка. Результат закрывает важный пробел в механизме: разные формы белка могут не просто запускать агрегацию, но и копировать собственную структуру, формируя различающуюся патологию. Авторы считают обычных мышей подходящей моделью для изучения захвата, копирования и распространения таких структур в мозге.

Это не означает, что болезнь Альцгеймера заразна. Тау-филаменты вводили прямо в мозг, межчеловеческая передача таупатий не показана, а мыши выглядели здоровыми, несмотря на белковые включения. В работе не применяли рандомизацию и статистический расчёт размера выборки; для структурного анализа объединяли материал двух животных на каждое условие. Исследование объясняет механизм, но не демонстрирует лечение или появление симптомов.